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（1）脂肪是主要的储能物质，脂肪的元素组成为C、H、O．糖类是主要的能源物质，其元素组成也为C、H、O，但是与脂肪相比，脂肪的碳氢比例高，因此相同质量的E（糖类）和F（脂肪）彻底氧化分解，糖类产生水较少．
（2）蛋白质是重要的结构物质，因此G是蛋白质，C是氨基酸，氨基酸的结构通式为；由于每条肽链上至少有一个氨基和羧基，因此四条肽链构成的蛋白质分子中至少含有4个游离的氨基和4个游离的羧基；由于四个羧基中含有2×4=8个氧原子，而整个蛋白质中含有（764-4）=760个肽键，因此该蛋白质分子中至少含有768个氧原子．
（3）由于糖类是主要能源物质，因此可以确定E是多糖，A是葡萄糖，因此小麦种子细胞中的物质A是葡萄糖，由于纤维素不能提供能量，因此植物中的物质E是指淀粉；而动物的肝细胞中的物质E主要是肝糖原．
（4）核酸是遗传信息的携带者，噬菌体的遗传物质为DNA，其基本单位为脱氧核糖核苷酸；艾滋病病毒的遗传物质为RNA，其基本单位为核糖核苷酸．
（5）染色体主要由蛋白质和DNA组成，图中G是蛋白质，H是DNA．
故答案为：
（1）C、H、O E
（2）
脱水缩合? 4? 768
（3）淀粉 肝糖原
（4）脱氧核糖核苷酸 核糖核苷酸
（5）G H
为何蛋白质需要形成低聚物才有效果？
G蛋白偶联受体（G Protein-Coupled Receptors，GPCRs）是一大类膜蛋白受体的统称。
这类受体的共同点是其立体结构中都有七个跨膜α螺旋，且其肽链的C端和连接（从肽链N端数起）第5和第6个跨膜螺旋的胞内环（第三个胞内环）上都有G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）的结合位点。目前为止，研究显示G蛋白偶联受体只见于真核生物之中，而且参与了很多细胞信号转导过程。在这些过程中，G蛋白偶联受体能结合细胞周围环境中的化学物质并激活细胞内的一系列信号通路，最终引起细胞状态的改变。已知的与G蛋白偶联受体结合的配体包括气味，费洛蒙，激素，神经递质，趋化因子等等。这些受体可以是小分子的糖类，脂质，多肽，也可以是蛋白质等生物大分子。一些特殊的G蛋白偶联受体也可以被非化学性的刺激源激活，例如在感光细胞中的视紫红质可以被光所激活。与G蛋白偶联受体相关的疾病为数众多，并且大约40%的现代药物都以G蛋白偶联受体作为靶点。
G蛋白偶联受体的下游信号通路有多种。与配体结合的G蛋白耦联受体会发生构象变化，从而表现出鸟苷酸交换因子（GEF）的特性，通过以三磷酸鸟苷（GTP）交换G蛋白上本来结合着的二磷酸鸟苷（GDP）使G蛋白的α亚基与β、γ亚基分离。这一过程使得G蛋白（特别地，指其与GTP结合着的α亚基）变为激活状态，并参与下一步的信号传递过程。具体的传递通路取决于α亚基的种类（Gαs,Gαi/o,Gαq/11,Gα12/13），其中两个主要的通路分别涉及第二信使环腺苷酸（cAMP）和磷脂酰肌醇。参见AC系统（腺苷酸环化酶系统）。
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G蛋白偶联受体膜蛋白受体的统称
G蛋白偶联受体（G Protein-Coupled Receptors，GPCRs）是一大类膜蛋白受体的统称。
中文名G蛋白偶联受体
外文名G Protein-Coupled Receptors， GPCRs
引自第八版医学生理学
七个跨膜α螺旋
简介
这类受体的共同点是其立体结构中都有七个跨膜α螺旋，且其肽链的C端和连接（从肽链N端数起）第5和第6个跨膜螺旋的胞内环（第三个胞内环）上都有G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）的结合位点。目前为止，研究显示G蛋白偶联受体只见于真核生物之中，而且参与了很多细胞信号转导过程。在这些过程中，G蛋白偶联受体能结合细胞周围环境中的化学物质并激活细胞内的一系列信号通路，最终引起细胞状态的改变。已知的与G蛋白偶联受体结合的配体包括气味，费洛蒙，激素，神经递质，趋化因子等等。这些受体可以是小分子的糖类，脂质，多肽，也可以是蛋白质等生物大分子。一些特殊的G蛋白偶联受体也可以被非化学性的刺激源激活，例如在感光细胞中的视紫红质可以被光所激活。与G蛋白偶联受体相关的疾病为数众多，并且大约40%的现代药物都以G蛋白偶联受体作为靶点。[1]
人κ-阿片肽受体与JDTic的复合物G蛋白偶联受体的下游信号通路有多种。与配体结合的G蛋白耦联受体会发生构象变化，从而表现出鸟苷酸交换因子（GEF）的特性，通过以三磷酸鸟苷（GTP）交换G蛋白上本来结合着的二磷酸鸟苷（GDP）使G蛋白的α亚基与β、γ亚基分离。这一过程使得G蛋白（特别地，指其与GTP结合着的α亚基）变为激活状态，并参与下一步的信号传递过程。具体的传递通路取决于α亚基的种类（Gαs,Gαi/o,Gαq/11,Gα12/13），其中两个主要的通路分别涉及第二信使环腺苷酸（cAMP）和磷脂酰肌醇。参见AC系统（腺苷酸环化酶系统）。分类
根据对人的基因组进行序列分析所得的结果，人们预测出了近千种G蛋白耦联受体的基因。这些G蛋白偶联受体可以被划分为六个类型，分属其中的G蛋白耦联受体的基因序列之间没有同源关系。
G蛋白偶联受体中的七个跨膜α螺旋A类（或第一类，视紫红质样受体）B类（或第二类，分泌素受体家族）C类（或第三类，代谢型谷氨酸受体）D类（或第四类，真菌交配信息素受体）E类（或第五类，环腺苷酸受体）F类（或第六类，Frizzled/Smoothened家族）其中第一类即视紫红质样受体包含了绝大多数种类的G蛋白耦联受体。它被进一步分为了19个子类A1-A19。最近，有人提出了一种新的关于G蛋白耦联受体的分类系统，被称为GRAFS，即谷氨酸（Glutamate），视紫红质（Rhodopsin），粘附（Adhesion），Frizzled/Taste2以及分泌素（Secretin）的英文首字母缩写。一些基于生物信息学的研究着眼于预测那些具体功能尚未明了的G蛋白偶联受体的分类。研究者使用被称为伪氨基酸组成的方法利用G蛋白偶联受体的氨基酸系列来预测它们在生物体内可能的功能以及分类。结构
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有两个高度保守的半胱氨酸残基，它们可以通过形成二硫键稳定受体的空间结构。有些光敏感通道蛋白（Channelrhodopsin）和G蛋白耦联受体有着相似的结构，也包含有七个跨膜螺旋，但同时也包含有一个跨膜的通道可供离子通过。
与G蛋白偶联受体相似，脂联素受体（例如ADIPOR1和ADIPOR2）也包含七个跨膜域，但是它们以相反的方向跨于膜上（即N端在膜内而C端在膜外），并且它们也不与G蛋白相互作用。早期关于G蛋白偶联受体结构的模型是基于他们与细菌视紫红质（Bacteriorhodopsin）之间微弱的相似（Analogy）关系的，其中后者的结构已由电子衍射（蛋白质数据库资料编号：PDB2BRD和PDB1AT9）和X射线晶体衍射（PDB1AP9）实验所获得。在2000年，第一个哺乳动物G蛋白偶联受体——牛视紫红质的晶体结构（PDB1F88）被解出。2007年，第一个人类G蛋白耦联受体的结构（PDB2R4R和PDB2R4S）被解出。随后不久，同一个受体的更高分辨率的结构（PDB2RH1）被发表出来。这个人G蛋白耦联受体——β2肾上腺素能受体，显示出与牛视紫红质的高度相似，不过两者在第二个膜外环的构象上完全不同。由于第二膜外环组成了一个类似盖子的结构罩住了配体结合位点，这个构象上的区别使得所有对从视紫红质建立G蛋白耦联受体同源结构模型的努力变得困难重重。一些激活的即结合了配体的G蛋白耦联受体的结构也已经被研究清楚。这些结构显示了G蛋白耦联受体的膜外部分与配体结合了之后会导致膜内部分发生构象变化。其中最显著的变化是第五和第六跨膜螺旋之间的膜内环会向外移动，而激活的β2肾上腺素能受体与G蛋白形成的复合体的结构显示了G蛋白α亚基正是结合在了上述运动所产生的一个空穴处。功能
G蛋白偶联受体参与众多生理过程。包括但不限于以下例子：感光：视紫红质是一大类可以感光的G蛋白偶联受体。它们可以将电磁辐射信号转化成细胞内的化学信号，引导这一过程的反应称为光致异构化（Photoisomerization）。具体细节为：由视蛋白（Opsin）和辅因子视黄醛共价连接所构成的视紫红质在光源的刺激下，分子内的视黄醛会发生异构化，从“11-顺式”变成“全反式”，这个变化进一步引起视蛋白的构象变化从而激活与之偶联的G蛋白，引发下游的信号传递过程。嗅觉：鼻腔内的嗅上皮（Olfactory epithelium）和犁鼻器上分布有很多嗅觉受体，可以感知气味分子和费洛蒙。行为和情绪的调节：哺乳动物的脑内有很多掌控行为和情绪的神经递质对应的受体是G蛋白偶联受体，包括血清素，多巴胺，γ-氨基丁酸和谷氨酸等。免疫系统的调节：很多趋化因子通过G蛋白偶联受体发挥作用，这些受体被统称为趋化因子受体。其它属于此类的G蛋白偶联受体包括白介素受体（Interleukin receptor）和参与炎症与过敏反应的组胺受体（Histamine receptor）等。自主神经系统的调节：在脊椎动物中，交感神经和副交感神经的活动都受到G蛋白偶联受体信号通路的调节，它们控制着很多自律的生理功能，包括血压，心跳，消化等。细胞密度的调节：最近在盘基网柄菌中发现了一种含有脂质激酶活性的G蛋白偶联受体，可以调控该种黏菌对细胞密度的感应。维持稳态：例如机体内水平衡的调节。
增强结构稳定性。亚基缔合的一个优点是蛋白质的表面积与体积之比降低。一个颗粒或球体的半径变大，表面积与体积之比则变小。因为蛋白质内部的相互作用在能量上一般有利于蛋白质的稳定，又因为蛋白质表面与溶剂水的相互作用常不利于稳定，所以降低表面积与体积的比值总的结果是增强蛋白质结构的稳定性。亚基缔合可以屏蔽亚基表面上的疏水残基以避开溶剂水。能识别自身或其他亚基的亚基由于结合亚基突变体的能力较弱，因而可排除在遗传翻译中产生的任何错误（按：“任何错误”一说显然不够严谨）。提高遗传经济性和效率。蛋白质单体的寡聚体缔合对一个生物体在遗传上是经济的。编码一个将装配成同多聚蛋白质的单体所需的DNA比编码一条相同分子质量相同的大多肽要少。决定寡聚体装配和亚基-亚基相互作用的所有信息也都包含于编码该单体所需的遗传物质中。例如，HIV蛋白酶是一个相同亚基的二聚体，它的催化功能与相对分子质量大一倍的单体同源细胞酶是相使催化基团汇集在一起。许多酶至少它们的某些催化能力是来自亚基的寡聚缔合，因为寡聚体的形成可使来自不同亚基的催化基团汇集在一起以形成完整的催化部位。例如细菌谷氨酰胺合成酶的活性部位是由相邻亚基对形成的，解离的单体则无活性。寡聚酶还可以在不同的亚基上催化不同的但有关的反应。例如色氨酸合酶（tryptophan synthase）是一个由不同亚基对组成的四聚体（α2β2）。纯化的α-亚基催化吲哚甘油-3-磷酸生成吲哚和甘油醛-3-磷酸，而β-亚基催化吲哚和L-丝氨酸加合而成L-色氨酸。吲哚是前一反应的产物和后一反应的底物，它直接由α-亚基转移到β-亚基而不能作为一个游离的中间物存在。
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